समझने योग्य तरीके से बोलने में सक्षम होने के लिए "हीमोग्लोबिन (एचबी), पहले की देखभाल करना उपयोगी है मायोग्लोबिन (एमबी) जो हीमोग्लोबिन के समान है लेकिन बहुत सरल है। हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के बीच घनिष्ठ संबंध हैं: दोनों संयुग्मित प्रोटीन हैं और उनका कृत्रिम समूह (गैर-प्रोटीन भाग) समूह है वो मुझे.
मायोग्लोबिन एक गोलाकार प्रोटीन है जिसमें लगभग एक सौ पचास अमीनो एसिड (यह जीव पर निर्भर करता है) की एक श्रृंखला होती है और इसका आणविक भार लगभग 18 Kd होता है।
जैसा कि उल्लेख किया गया है, यह एक हीम समूह से सुसज्जित है जो प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक (या लिपोफिलिक) हिस्से में डाला जाता है, जिसमें रेशेदार प्रोटीन के α-हेलिक्स संरचनाओं के कारण सिलवटों का समावेश होता है।
मायोग्लोबिन मुख्य रूप से α-हेलीकॉप्टर के खंडों से बना होता है, जो आठ की संख्या में मौजूद होता है और इसमें लगभग विशेष रूप से गैर-ध्रुवीय अवशेष (ल्यूसीन, वेलिन, मेथियोनीन और फेनिलएलनिन) होते हैं, जबकि ध्रुवीय अवशेष व्यावहारिक रूप से अनुपस्थित होते हैं (एसपारटिक एसिड, ग्लूटामिक एसिड, लाइसिन) और आर्जिनिन); एकमात्र ध्रुवीय अवशेष दो हिस्टिडाइन हैं, जो हीम समूह को ऑक्सीजन के लगाव में एक मौलिक भूमिका निभाते हैं।
हीम समूह एक क्रोमोफोर समूह है (दृश्यमान में अवशोषित) और मायोग्लोबिन का कार्यात्मक समूह है।
यह भी देखें: ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन - मूत्र में हीमोग्लोबिन
थोड़ी सी केमिस्ट्री
हीम एक टेट्रापायरोल रिंग (प्रोटोपोर्फिरिन) है: इसमें मिथाइलीन समूहों (-CH =) द्वारा एक साथ रखे गए चार पाइरोल रिंग होते हैं; संरचना को पूरा करने के लिए दो विनाइल समूह (CH2 = CH-), चार मिथाइल समूह (-CH3) और हैं। दो प्रोपियोनिक्स (-CH2-CH2-COO-)।
प्रोटोपोर्फिरिन और लोहे के बीच का बंधन समन्वय यौगिकों का एक विशिष्ट बंधन है जो रासायनिक यौगिक हैं जिसमें एक केंद्रीय परमाणु (या आयन) अन्य रासायनिक प्रजातियों के साथ इसकी ऑक्सीकरण संख्या (विद्युत आवेश) से अधिक संख्या में बंधन बनाता है। हीम के मामले में, ये बंधन प्रतिवर्ती और कमजोर होते हैं।
लोहे की समन्वय संख्या (समन्वय बंधों की संख्या) छह है: लोहे के चारों ओर छह अणु हो सकते हैं जो बंधन इलेक्ट्रॉनों को साझा करते हैं।
एक समन्वय यौगिक बनाने के लिए, सही अभिविन्यास के साथ दो कक्षाएँ होती हैं: एक इलेक्ट्रॉनों को "अधिग्रहण" करने में सक्षम होती है और दूसरी उन्हें दान करने में सक्षम होती है।
हीम में, लोहा प्रोटो-पोर्फिरिन रिंग के केंद्र में चार नाइट्रोजन परमाणुओं के साथ चार प्लानर बॉन्ड बनाता है और पांचवां बॉन्ड समीपस्थ हिस्टिडीन नाइट्रोजन के साथ होता है; आयरन में छठा मुक्त समन्वय बंधन होता है और यह ऑक्सीजन से बंध सकता है।
जब लोहा एक मुक्त आयन के रूप में होता है, तो उसके प्रकार के कक्षक डी उन सभी में समान ऊर्जा है; मायोग्लोबिन में, लौह आयन प्रोटोपोर्फिरिन और हिस्टिडीन से बंधा होता है: ये प्रजातियां चुंबकीय रूप से ऑर्बिटल्स को परेशान करती हैं डी कुछ लोहा; विभिन्न कक्षकों के लिए विक्षोभ की सीमा भिन्न होगी डी उनके स्थानिक अभिविन्यास और परेशान करने वाली प्रजातियों के आधार पर। चूंकि ऑर्बिटल्स की कुल ऊर्जा स्थिर होनी चाहिए, इसलिए गड़बड़ी विभिन्न ऑर्बिटल्स के बीच एक ऊर्जावान अलगाव का कारण बनती है: कुछ ऑर्बिटल्स द्वारा प्राप्त ऊर्जा दूसरों द्वारा खोई गई ऊर्जा के बराबर होती है।
यदि ऑर्बिटल्स के बीच होने वाला अलगाव बहुत बड़ा नहीं है, तो एक उच्च स्पिन इलेक्ट्रॉनिक व्यवस्था बेहतर होती है: बाध्यकारी इलेक्ट्रॉन जितना संभव हो उतने उप-स्तरों में समानांतर स्पिन में खुद को व्यवस्थित करने का प्रयास करते हैं (अधिकतम बहुलता); यदि, दूसरी ओर, विक्षोभ बहुत मजबूत है और कक्षकों के बीच एक बड़ा अलगाव है, तो कम ऊर्जा (कम स्पिन) कक्षकों में बंधन इलेक्ट्रॉनों को जोड़ना अधिक सुविधाजनक हो सकता है।
जब लोहा ऑक्सीजन से बंधता है, तो अणु एक कम स्पिन व्यवस्था ग्रहण करता है, जबकि जब लोहे का छठा समन्वय बंधन मुक्त होता है, तो अणु में एक उच्च स्पिन व्यवस्था होती है।
इस स्पिन अंतर के लिए धन्यवाद, मायोग्लोबिन के वर्णक्रमीय विश्लेषण के माध्यम से, हम यह समझने में सक्षम हैं कि ऑक्सीजन (एमबीओ 2) इसके लिए बाध्य है या नहीं (एमबी)।
मायोग्लोबिन एक विशिष्ट मांसपेशी प्रोटीन है (लेकिन यह केवल मांसपेशियों में नहीं पाया जाता है)।
मायोग्लोबिन को शुक्राणु व्हेल से निकाला जाता है जिसमें यह बड़ी मात्रा में मौजूद होता है और फिर इसे शुद्ध किया जाता है।
सीतासियों में मनुष्यों की तरह श्वसन होता है: फेफड़े होने पर उन्हें श्वसन प्रक्रिया के माध्यम से हवा को अवशोषित करना चाहिए; शुक्राणु व्हेल को मांसपेशियों में जितना संभव हो उतना ऑक्सीजन लाना चाहिए जो कि उनमें मौजूद मायोग्लोबिन से बांधकर ऑक्सीजन जमा करने में सक्षम हैं; तब ऑक्सीजन धीरे-धीरे निकलती है जब सीतासियन विसर्जित होता है क्योंकि इसके चयापचय को ऑक्सीजन की आवश्यकता होती है: अधिक से अधिक मात्रा ऑक्सीजन की मात्रा जिसे शुक्राणु व्हेल अवशोषित करने में सक्षम होती है और गोता लगाने के दौरान अधिक ऑक्सीजन उपलब्ध होती है।
मायोग्लिबिन ऑक्सीजन को प्रतिवर्ती तरीके से बांधता है और परिधीय ऊतकों में अधिक प्रतिशत में मौजूद होता है, जितना अधिक समय में दूर ऑक्सीजन आपूर्ति के साथ काम करने के लिए ऊतक का उपयोग किया जाता है।
<--- मांसपेशियों में मौजूद मायोग्लोबिन एक प्रोटीन है, जिसका कार्य ठीक ऑक्सीजन "जलाशय" के समान होता है।
जो चीज मांस को कम या ज्यादा लाल बनाती है वह है हीमोप्रोटीन की सामग्री (यह हीम है जो मांस को लाल बनाता है)।
हीमोग्लोबिन में मायोग्लोबिन के साथ कई संरचनात्मक समानताएं हैं और यह आणविक ऑक्सीजन को प्रतिवर्ती तरीके से बांधने में सक्षम है; लेकिन, जबकि मायोग्लोबिन सामान्य रूप से मांसपेशियों और परिधीय ऊतकों तक ही सीमित है, हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं या लाल रक्त कोशिकाओं में पाया जाता है (वे छद्म कोशिकाएं हैं, यानी वे वास्तविक कोशिकाएं नहीं हैं) जो रक्त का 40% बनाते हैं।
मायोग्लोबिन के विपरीत, हीमोग्लोबिन का काम फेफड़ों में ऑक्सीजन लेना, इसे कोशिकाओं में छोड़ना है जहां इसकी आवश्यकता है, कार्बन डाइऑक्साइड लें और इसे फेफड़ों में छोड़ दें जहां चक्र फिर से शुरू होता है।
एल"हीमोग्लोबिन यह एक टेट्रामीटर है, अर्थात यह चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना होता है जिनमें से प्रत्येक में एक हीम समूह होता है और समान दो बटा दो (मनुष्य में दो अल्फा श्रृंखला और दो बीटा श्रृंखलाएं होती हैं)।
हीमोग्लोबिन का मुख्य कार्य ऑक्सीजन का परिवहन है; रक्त का एक अन्य कार्य जिसमें हीमोग्लोबिन शामिल है, ऊतकों तक पदार्थों का परिवहन है।
फेफड़ों (ऑक्सीजन से भरपूर) से ऊतकों तक के रास्ते में, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन ले जाता है (उसी समय अन्य पदार्थ ऊतकों तक पहुँचते हैं) जबकि रिवर्स पथ में, यह अपने साथ ऊतकों, विशेष रूप से कार्बन द्वारा एकत्र किए गए कचरे को ले जाता है। चयापचय में उत्पादित डाइऑक्साइड।
मनुष्य के विकास में ऐसे जीन होते हैं जो केवल एक निश्चित अवधि के लिए ही अभिव्यक्त होते हैं; इस कारण से अलग-अलग हीमोग्लोबिन होते हैं: भ्रूण, भ्रूण, वयस्क व्यक्ति का।
इन विभिन्न हीमोग्लोबिनों को बनाने वाली शृंखलाओं की संरचना अलग-अलग होती है लेकिन वास्तव में कुछ समानताओं के साथ वे जो कार्य करते हैं वह कमोबेश एक जैसा होता है।
कई अलग-अलग श्रृंखलाओं की उपस्थिति की व्याख्या निम्नलिखित है: जीवों के विकास की प्रक्रिया के दौरान, यहां तक कि हीमोग्लोबिन भी उन क्षेत्रों से ऑक्सीजन के परिवहन में विशेषज्ञता के साथ विकसित हुआ है जो इसमें समृद्ध क्षेत्रों में कमी वाले क्षेत्रों में हैं। "शुरुआत में। विकासवादी श्रृंखला l" हीमोग्लोबिन ने छोटे जीवों में ऑक्सीजन पहुँचाया; विकास के क्रम में जीव बड़े आयामों तक पहुँच गए, इसलिए हीमोग्लोबिन को संशोधित किया गया ताकि वह ऑक्सीजन को उस बिंदु से दूर क्षेत्रों में ले जा सके जहाँ वह समृद्ध था; ऐसा करते हैं, उन्हें विकासवादी प्रक्रिया के दौरान, हीमोग्लोबिन बनाने वाली श्रृंखलाओं की नई संरचनाओं को कोडित किया गया है।
मायोग्लोबिन मामूली दबाव पर भी ऑक्सीजन को बांधता है; परिधीय ऊतकों में लगभग 30 मिमीएचजी का दबाव (पीओ2) होता है: इस दबाव पर मायोग्लोबिन ऑक्सीजन नहीं छोड़ता है, इसलिए यह ऑक्सीजन वाहक के रूप में अप्रभावी होगा। दूसरी ओर हीमोग्लोबिन, , इसका अधिक लोचदार व्यवहार है: यह ऑक्सीजन को उच्च दबावों से बांधता है और दबाव कम होने पर इसे छोड़ता है।
जब एक प्रोटीन कार्यात्मक रूप से सक्रिय होता है, तो यह अपना आकार थोड़ा बदल सकता है; उदाहरण के लिए, ऑक्सीजन युक्त मायोग्लोबिन का आकार गैर-ऑक्सीजन युक्त मायोग्लोबिन से अलग होता है और यह उत्परिवर्तन इसके पड़ोसियों को प्रभावित नहीं करता है।
संबंधित प्रोटीन जैसे हीमोग्लोबिन के मामले में स्थिति अलग है: जब एक श्रृंखला ऑक्सीजन करती है तो उसे अपना आकार बदलने के लिए प्रेरित किया जाता है लेकिन यह संशोधन त्रि-आयामी है इसलिए टेट्रामीटर की अन्य श्रृंखलाएं भी प्रभावित होती हैं। तथ्य यह है कि श्रृंखलाएं जुड़ी हुई हैं एक दूसरे के साथ। , यह सुझाव देता है कि एक का संशोधन दूसरे पड़ोसियों को प्रभावित करता है, भले ही एक अलग हद तक; जब एक श्रृंखला ऑक्सीजन करती है, तो टेट्रामीटर की अन्य श्रृंखलाएं ऑक्सीजन के प्रति "कम शत्रुतापूर्ण रवैया" मानती हैं: कठिनाई जिसके साथ यह एक श्रृंखला है ऑक्सीजन की मात्रा कम हो जाती है क्योंकि इसके निकट की शृंखलाएं बारी-बारी से ऑक्सीजनित होती हैं। वही डीऑक्सीजनेशन के लिए जाता है।
डीऑक्सीहीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना को टी (तनाव) रूप कहा जाता है जबकि ऑक्सीहीमोग्लोबिन को आर (रिलीज़) रूप कहा जाता है; तनावपूर्ण स्थिति में अम्लीय अमीनो एसिड और मूल अमीनो एसिड के बीच मजबूत इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन की एक श्रृंखला होती है जो डीऑक्सीहीमोग्लोबिन की कठोर संरचना की ओर ले जाती है (यही कारण है कि "तनावपूर्ण रूप"), जबकि जब ऑक्सीजन जुड़ा होता है, तो इनमें से इकाई इंटरैक्शन कम हो जाता है (इसलिए "रिलीज़ फॉर्म")। इसके अलावा, ऑक्सीजन की अनुपस्थिति में, हिस्टिडीन (संरचना देखें) का आवेश एसपारटिक एसिड के विपरीत आवेश द्वारा स्थिर होता है, जबकि ऑक्सीजन की उपस्थिति में, प्रोटीन की ओर से एक प्रोटॉन खोने की प्रवृत्ति होती है; इस सब में यह शामिल है कि ऑक्सीजन युक्त हीमोग्लोबिन डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन की तुलना में एक मजबूत एसिड है: बोर प्रभाव.
पीएच के आधार पर, हीम समूह ऑक्सीजन को कम या ज्यादा आसानी से बांधता है: एक अम्लीय वातावरण में, हीमोग्लोबिन अधिक आसानी से ऑक्सीजन छोड़ता है (तनावपूर्ण रूप स्थिर होता है), जबकि एक बुनियादी वातावरण में, ऑक्सीजन के साथ बंधन कठिन होता है।
प्रत्येक हीमोग्लोबिन 0.7 प्रोटॉन प्रति मोल ऑक्सीजन (O2) में प्रवेश करता है।
बोहर प्रभाव हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन ले जाने की क्षमता में सुधार करने की अनुमति देता है।
फेफड़ों से ऊतकों तक जाने वाले हीमोग्लोबिन को दबाव, पीएच और तापमान के कार्य के रूप में संतुलित करना चाहिए।
आइए देखते हैं तापमान का असर।
फुफ्फुसीय एल्वियोली में तापमान बाहरी तापमान से लगभग 1-1.5 डिग्री सेल्सियस कम होता है, जबकि मांसपेशियों में तापमान लगभग 36.5-37 डिग्री सेल्सियस होता है; जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, संतृप्ति कारक गिरता है (उसी दबाव पर): ऐसा इसलिए होता है क्योंकि गतिज ऊर्जा बढ़ जाती है और पृथक्करण का पक्ष लिया जाता है।
ऐसे अन्य कारक हैं जो हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन को बांधने की क्षमता को प्रभावित कर सकते हैं, जिनमें से एक 2,3 बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट की सांद्रता है।
२,३ बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट एरिथ्रोसाइट्स में ४-५ मिमी की सांद्रता में मौजूद एक चयापचय है (जीव के किसी अन्य भाग में यह इतनी उच्च सांद्रता में मौजूद नहीं है)।
शारीरिक पीएच पर, २,३ बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट अवक्षेपित होता है और उस पर पाँच ऋणात्मक आवेश होते हैं; यह हीमोग्लोबिन की दो बीटा श्रृंखलाओं के बीच स्थित होता है क्योंकि इन श्रृंखलाओं में धनात्मक आवेशों की उच्च सांद्रता होती है। बीटा चेन और 2,3 बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन सिस्टम को एक निश्चित कठोरता प्रदान करते हैं: एक तनावपूर्ण संरचना प्राप्त होती है जिसमें ऑक्सीजन के लिए बहुत कम आत्मीयता होती है; ऑक्सीजन के दौरान, 2,3 बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट को निष्कासित कर दिया जाता है।
एरिथ्रोसाइट्स में सी "एक विशेष उपकरण है जो 1,3 बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट (चयापचय द्वारा उत्पादित) को 2,3 बिसफ़ॉस्फ़ोग्लिसरेट में परिवर्तित करता है ताकि यह 4-5 मिमी की एकाग्रता तक पहुँच सके और इसलिए हीमोग्लोबिन "ऊतकों में ऑक्सीजन" का आदान-प्रदान करने में सक्षम है।
एक ऊतक में पहुंचने वाला हीमोग्लोबिन मुक्त अवस्था में होता है (ऑक्सीजन के लिए बाध्य), लेकिन ऊतक के आसपास के क्षेत्र में, यह कार्बोक्सिलेटेड होता है और तनावपूर्ण अवस्था में जाता है: इस अवस्था में प्रोटीन में ऑक्सीजन के साथ बंधने की प्रवृत्ति कम होती है। मुक्त अवस्था में, इसलिए हीमोग्लोबिन ऊतक को ऑक्सीजन छोड़ता है; इसके अलावा, पानी और कार्बन डाइऑक्साइड के बीच प्रतिक्रिया से एच + आयनों का उत्पादन होता है, इसलिए बोहर प्रभाव के कारण आगे ऑक्सीजन होता है।
कार्बन डाइऑक्साइड प्लाज्मा झिल्ली से गुजरने वाले एरिथ्रोसाइट में फैलता है; चूंकि एरिथ्रोसाइट्स रक्त का लगभग 40% बनाते हैं, हमें उम्मीद करनी चाहिए कि ऊतकों से फैलने वाले कार्बन डाइऑक्साइड का केवल 40% ही उनमें प्रवेश करता है, वास्तव में 90% कार्बन डाइऑक्साइड एरिथ्रोसाइट्स में प्रवेश करता है क्योंकि उनमें एक एंजाइम होता है जो कार्बन डाइऑक्साइड को परिवर्तित करता है। कार्बोनिक एसिड में, इसका परिणाम होता है कि एरिथ्रोसाइट्स में कार्बन डाइऑक्साइड की स्थिर सांद्रता कम होती है और इसलिए प्रवेश की दर अधिक होती है।
एक अन्य घटना जो तब होती है जब एक एरिथ्रोसाइट एक ऊतक तक पहुंचता है: ढाल द्वारा, "HCO3- (कार्बन डाइऑक्साइड का व्युत्पन्न)" एरिथ्रोसाइट छोड़ देता है और, एक नकारात्मक चार्ज के उत्पादन को संतुलित करने के लिए, हमारे पास " क्लोराइड का प्रवेश होता है जो आसमाटिक दबाव में वृद्धि निर्धारित करता है: इस भिन्नता को संतुलित करने के लिए पानी का प्रवेश भी होता है जो एरिथ्रोसाइट (हैमबर्गर प्रभाव) की सूजन का कारण बनता है। विपरीत घटना तब होती है जब एक एरिथ्रोसाइट फुफ्फुसीय एल्वियोली तक पहुंच जाता है: एरिथ्रोसाइट्स का अपस्फीति (हल्डेन प्रभाव) इसलिए शिरापरक एरिथ्रोसाइट्स (फेफड़ों को निर्देशित) धमनी वाले की तुलना में गोल होते हैं।